BazEkon - Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego w Krakowie

BazEkon home page

Meny główne

Autor
Majewska Ewa (Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie), Białecka-Florjańczyk Ewa (Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie), Sułowska Kinga (Szkoła Główna Gospodarstwa Wiejskiego w Warszawie)
Tytuł
Drożdże piekarskie jako biokatalizator reakcji hydrolizy estrów
Baker's Yeast as Bio Catalyst of Esters Hydrolysis
Źródło
Żywność: nauka - technologia - jakość, 2006, R. 13, nr 2 (47), Supl., s. 190-197, tab., rys., bibliogr. 11 poz.
Słowa kluczowe
Żywność, Technologia produkcji żywności, Biotechnologia
Food, Food production technology, Biotechnology
Uwagi
streszcz., summ.
Abstrakt
Jedną z metod modyfikacji tłuszczów jest reakcja enzymatycznego przeestryfikowania, wykorzystująca enzymy lipolityczne. Z uwagi na złożony proces izolacji enzymy te są reagentami kosztownymi i trudnodostępnymi. Alternatywnym rozwiązaniem może być użycie mikroorganizmów produkujących enzymy, bez konieczności wydzielania ich w czystej postaci. Rolę tę mogą spełniać drożdże piekarskie (Saccharomyces cerevisiae), które są źródłem różnych enzymów, wykazujących katalityczny wpływ na przebieg wielu reakcji chemicznych. Celem pracy było wstępne rozpoznanie możliwości wykorzystania drożdży piekarskich do modyfikacji triacylogliceroli. Jako modelową reakcję wybrano hydrolizę dioctanu heksano-1,2-diolu - estru zawierającego grupy acetylowe o różnej rzędowości. Proces hydrolizy prowadzono w obecności drożdży liofilizowanych, drożdży prasowanych lub biomasy szczepu Saccharomyces cerevisiae 102, jako biokatalizatorów, w roztworze wodnym, w temp. 30°C przy stałym mieszaniu. Postęp reakcji kontrolowano metodą chromatografii gazowej. Stwierdzono, że hydrolazy wydzielane przez drożdże wykazywały regioselektywność w stosunku do grup acetylowych o różnej rzędowości, powodując dwukrotnie szybszą hydrolizę grupy pierwszorzędowej, co stwarza praktyczne perspektywy wykorzystania drożdży piekarskich w przemianach acylogliceroli. Rodzaj użytych drożdży piekarskich nie miał znaczącego wpływu na szybkość reakcji. (abstrakt oryginalny)

One of the methods of fats modifications is enzymatic interesterification, which uses lipolitic enzymes. Taking their complex isolation process into account, these enzymes are quite expensive and difficult to obtain. The employment of microorganisms, which release enzymes, may be the alternative solution to this problem, for example baker's yeast (Saccharomyces cerevisiae) could be possibly used. Baker's yeast are a great source of various enzymes, which may catalyze many chemical reactions. The objective of this study was to carry out initial investigations, aiming at employing baker's yeast in triacylglicerols modifications. As a model reaction a hydrolysis of hexane-1,2-diol diacetate (an ester containing esters groups of different order) was chosen. The experiments were carried out in the presence of liofilized and fresh baker's yeast as well as the breeding strain. The progress of the reactions was monitored by gas chromatography. It was proved that hydrolases released by baker's yeast showed positional specificity towards acetyl groups of different order - hydrolysis of primary group proceeded twice as fast. It may create practical opportunities for utilizing baker's yeast in triacylglicerols modifications. The variety of used yeast had not influenced on the speed of reaction. (original abstract)
Dostępne w
Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego w Krakowie
Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego w Poznaniu
Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego we Wrocławiu
Pełny tekst
Pokaż
Bibliografia
Pokaż
  1. Athenstaedt K., Daum G.: Tg14p and Tg15p, two triacylglycerol lipases of the yeast Saccharomyces cerevisiae are localized to lipid particles. J. Biol. Chem., 2005, 280, 37301-37309.
  2. Csuk R., Glanzer B.I.: Baker's yeast mediated transformations in organic chemistry. Chem. Rev., 1991, 49-97.
  3. Enzyme nomenclature. Academic Press, INC, ed. Webb. E. C. London 1984.
  4. Faber K.: Biotransformations in organic chemistry, Springer Verlag, Berlin 2000.
  5. Jaeger K.E., Dijkstra B.W., Reetz M.T.: Bacterial biocatalists: molecular biology, three-dimensional structures, and biotechnological applications of lipases. Ann. Rev. Microbiol., 1999, 53, 315-351.
  6. Nurminen T., Suomalainen H.: The lipolytic activities of the isolated cell envelope fractions of baker's yeast. Biochem. J., 1970, 118, 759-763.
  7. Sanchez M., Prim N., Randez-Gil F., Pastor J., Diaz P.: Engineering of baker's yeast, E. coli and Bacillus host for the production of Bacillus subtilis lipase A. Biotechnol. Bioeng., 2002, 78 (3), 339-345.
  8. Schousboe I.: Properties of triacylglycerol lipase in mitochondrial fraction from baker's yeast (Saccharomyces cerevisiae). Biochim. Biophys. Acta., 1976, 450 (2), 165-74.
  9. Servi S.: Enzymatic reactions in organic chemistry. Synthesis, 1990, pp. 1-25.
  10. Walker G.M.: Yeast-physiology and biotechnology, ed. J. Wiley, Chichester, 1998,
  11. Vakhlu J., Kour A.,: Yeast lipases: enzyme purification, biochemical properties and gene cloning. Elect. J. Biotechnol., 2006, 19.
Cytowane przez
Pokaż
ISSN
2451-0769
Język
pol
Udostępnij na Facebooku Udostępnij na Twitterze Udostępnij na Google+ Udostępnij na Pinterest Udostępnij na LinkedIn Wyślij znajomemu