BazEkon - Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego w Krakowie

BazEkon home page

Meny główne

Autor
Krauze Jerzy
Tytuł
Współdziałająca z NADP dehydrogenaza D-treoninowa z drożdży Saccharomyces cerevisiae
NADP-dependent D-threonine dehydrogenase from Saccharomyces cerevisiae
Źródło
Zeszyty Naukowe. Seria 1 / Akademia Ekonomiczna w Poznaniu, 1984, nr 112, s. 54-59, rys., tab., bibliogr. 20 poz.
Tytuł własny numeru
Prace z zakresu towaroznawstwa i chemii
Słowa kluczowe
Badania towaroznawcze, Towaroznawstwo żywności, Towaroznawstwo
Commodity research, Food commodities, Commodity science
Uwagi
streszcz., summ.
Abstrakt
W drożdżach S. cerevisiae znaleziono enzym katalizujący odwodorowanie D-treoniny w obecnpści NADP. W mieszaninach reakcyjnych pojawia się aminoaceton w ilościach równoważnych w stosunku do zredukowanego NADP. Dehydrogenaza ta występuje w postaci 4-5 izoenzymów. L-treonina, DL-homoseryna i DL-3-hydroksymaślan nie są substratami. Optimum pH enzymu wynosi 8,2-8,8, a masa cząsteczkowa (sączenie na sefadeksie G-200) ok. 112000±4000. (abstrakt oryginalny)

In extracts from Saccharomyces cerevisiae the presence was stated of enzyme catalysing the dehydrogenation of D-threonine in the presence of KADP. In the reaction mixtures aminoacetone was found, its concentrations being equivalent to the reduced NADF. The dehydrogenase seems to exist in the form of 4-5 isoenzymes. L-threonine, DL-homoserine and DL-3-hydroxybutyrate underwent no reduction. The pH optimum of the enzyme was 8,2-8,8, its molecular weight (as determined by Sephadex G-200 gel filtration) amounted to 112000±4000. (original abstract)
Dostępne w
Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego w Krakowie
Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego w Poznaniu
Bibliografia
Pokaż
  1. A. Neuberger, G.H. Tait: Biochem. J. 84, 317 (1962).
  2. M.L. Green, W.H. Elliott: Biochem. J. 92, 537 (1964).
  3. J.M. Turner: Biochem. J. 104, 112 (1967).
  4. D. McGilvray, J.G. Morris: Biochem. J. 112, 657 (1969).
  5. A.J. Willetts, J.M. Turner: Biochem. J. 117. 27P (1970).
  6. D. McGilvray, J.G. Morris: Methods Enzymol. 17B, 580 (1971).
  7. S.C. Bell, J.M. Turner: Biochem. J. 156, 449 (1976).
  8. S.B. Newnan, V. Kapoor, R. Potter: J. Bacteriol. 126, 1245 (1976).
  9. R. Potter, V. Kapoor, S.B. Newman: J. Bacteriol. 132, 385 (1977).
  10. S. Komatsubara, K. Murata, M. Kisumi, I. Chibata: J. Bacteriol. 135, 318 (1978).
  11. S.A. Boylan, E.E. Dekker: Biochem. Biophys. Res. Commun. 85, 190 (1978).
  12. S.A. Boylan, E.E. Dekker: J. Biol. Chem. 256, 1809 (1981).
  13. G. Urata, S. Granick: J. Biol. Chem. 238, 811 (1963).
  14. D. Hartshorne, D.M. Greenberg: Arch. Biochem. Biophys. 105, 173 (1964).
  15. D. Mauzerall, S. Graniok: J. Biol. Chem. 219, 435 (1956).
  16. K.D. Gibson, W.G. Laver, A. Neuberger: Biochem. J. 270, 71 (1958).
  17. H.E. Maurer: "Disc Electrophoresis and Related Techniques of Polyacrylamide Gel Electrophoresis". Walter de Gruyter, Berlin - New York 1971, str. 44.
  18. I.H. Fine, L.A. Costello: Methods Enzymol. 6, 958 (1963).
  19. O.H. Lowry, N.J. Rosebrough, A.L. Farr, R.J. Randall: J. Biol. Chem. 193, 265 (1951).
  20. M.L. Green: Biochem. J. 92, 550 (1964).
Cytowane przez
Pokaż
ISSN
0208-4902
Język
pol
Udostępnij na Facebooku Udostępnij na Twitterze Udostępnij na Google+ Udostępnij na Pinterest Udostępnij na LinkedIn Wyślij znajomemu