BazEkon - Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego w Krakowie

BazEkon home page

Meny główne

Autor
Pospiech Edward (Akademia Rolnicza w Poznaniu), Grześ Bożena (Akademia Rolnicza w Poznaniu)
Tytuł
Wybrane białka cytoszkieletowe i ich rola w kształtowaniu właściwości funkcjonalnych tkanki mięśniowej
Role of Cytoskeletal Proteins in Formation of Functional Properties of Meat
Źródło
Żywność. Technologia. Jakość, 1997, R. 4, nr 3 (12), s. 5-19, tab., rys., bibliogr. 58 poz.
Słowa kluczowe
Żywność, Technologia produkcji żywności, Badanie żywności, Mięso, Badanie jakości mięsa
Food, Food production technology, Food research, Meat, Meat quality tests
Uwagi
streszcz., summ.
Abstrakt
W pracy przedstawiono najważniejsze dane odnośnie białek cytoszkieletowych, które występują w tkance mięśniowej mięśni poprzecznie prążkowanych. Niektóre z nich zostały szczegółowiej scharakteryzowane. Określono rolę jaką pełnią one w procesach kształtowania podstawowych właściwości funkcjonalnych mięsa, w tym przede wszystkim jego kruchości i wodochłonności. (abstrakt oryginalny)

This paper presents the most important data concerning the cytoskeletal proteins of the cross striated muscle tissue. Some of the proteins were characterised. Their role in the formation of basic functional properties of meat, particularly tenderness and water holding capacity was defined. (original abstract)
Dostępne w
Biblioteka Główna Uniwersytetu Ekonomicznego w Krakowie
Pełny tekst
Pokaż
Bibliografia
Pokaż
  1. Anderson T. J., Parrish F. C. Jr.: Postmortem degradation of titin and nebulin of beef steaks varying in tenderness. J. Food Sci., 54, 1989, 748.
  2. Bandman E., Zdanis D.: An immunological method to assess degradation in post mortem muscle. Meat Sci., 22, 1988, 1.
  3. Bilak S. R., Robson R. M., Stromer M. H., Huiatt T. W.: Studies on the muscle cytoskeletal protein synemin: A potential intermediate filament/myofibril cross-linker. J. Anim. Sci. 1989, Suppl., 2, 99.
  4. Boles J. A., Parrish F. C. Jr., Huiatt T. W., Robson R. M.: Effect of porcine stress syndrome on the solubility and degradation of myofibrillar/cytoskeletal proteins. J. Anim. Sci., 70, 1992, 454.
  5. Dayton W. R., Cheek T. R., Moreton R. B., Berridge M. J., Brown K. D.: A Ca2+ - activated prote ase possibly involved in myofibrillar protein turnover. Purification from porcine muscle. Bioche mistry, 15, 1976,2150.
  6. Dąbrowska R., Grąziewicz M. A.: Cytoszkielet komórek mięśniowych. Postępy Biochemii, 41, 1995, 3, 165.
  7. Drobisz-Kopydłowska D.: High presure induced changes in myofibrillar fraction o f pork muscle. Proc. 42nd Int. Congr. o f Meat Sci. and Technol., Norway, Lillehammer 1996, 143.
  8. Duda Z.: Wybrane osiągnięcia naukowo-badawcze technologii mięsa. Gospodarka Mięsna, 3, 1985, 8 .
  9. Erickson H. P.: Reversible unfolding o f fibronectin type III and immunoglobin domain provides the structural basis for stretchand elasticity of titin and fibronectin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1994, 91, October, 10114.
  10. Fritz J. D., Greaser M. L.: Changes in titin and nebulin in postmortem bovine muscle revealed by gel electrophoresis, western blotting, and immunofluorescence microscopy. J. Food Sci., 56, 1991, 607.
  11. Fukazawa T., Yasui T.: The change in zigzag configuration of the Z-line of myofibrils. Biochim. Biophys. Acta, 140, 1967, 543.
  12. Goli D. E.: Role of proteinases and protein turnover in muscle growth and meat quality. Rec. Meat Conf. Proc., 44, 1991,25.
  13. Greaser M. L.: An overview of the muscle cell cytoskeleton. Rec. Meat Conf. Proc., 44, 1991, 1.
  14. Greaser M.L., Pospiech E., Sośnicki A.A.: Influence of various salts on titin pattern changes in turkey breast muscle varying in quality. XIII European Symposium on the Quality o f Poultry Meat - Poznan, Poland, 1997 - w druku.
  15. Grześ B., Pospiech E" Greaser M. L., Mozdziak P.E., Sosnicki A.A.: Effect of various salts on appearance o f myosin and a-actinin in centrifugal drip o f meat. Proc. 42nd Int. Congr. of Meat Sci. and Technol., Norway, Lillehammer 1996, 388.
  16. Grześ B., Pospiech E., Stefańska D.: Comparison of water retention and colour of meat treated with various salts at different pH value. Proc. 42nd Int. Congr. of Meat Sci. and Technol. Norway, Lille hammer 1996, 357.
  17. Grześ B., Pospiech E., Greaser M. L., Mozdziak P.E.: Myosin determination in centrifugal drip: a new method to evaluate structural changes in processed meat. Proc. of the Sixth Seminar "Properties of water in foods", Warszawa 1996, 86.
  18. Huff-Lonergan E., Parish F. C. Jr" Robson R. M.: Effects of postmortem aging , time, animal age, and sex on degradation of titin and nebulin in bovine longissimus muscle. J. Anim. Sci., 73, 1995, 1064.
  19. Huff-Lonergan E., Mitsuhashi T" Beekman D. D., Parrish F. C. Jr., Olson D. G., Robson R. M.: Proteolysis of specific muscle structural proteins by n-calpain at low pH and temperature is similar to degradation in postmortem bovine muscle. J. Anim. Sci., 74, 5, 1996, 993.
  20. Hwan S. F., Bandman E.: Studies of desmin and a-actinin degradation in bovine semitendinosus muscle. J. Food Sci., 54, 1989, 1426.
  21. Koohmaraie M., Kennick W. H., Anglemier A. F., Elgasim E. A., Jones T. K.: Effect of postmortem storage on cold-shortened bovine muscle: analysis by SDS-polyacrylamide gel electrophoresis. J. Food Sci., 49, 1984, 290.
  22. Kreis T., Vale R.: Guidebook to the cytoskeletal and motor proteins. Oxford, New York, Tokyo, Oxford University Press. 1993.
  23. Krzywicki K.: Some observations on protein changes in washed myofibrils of bovine muscle. Meat Sci., 18, 1986,215.
  24. Lazarides E.: Intermediate filaments: A chemically heterogeneous, developmentally regulated class of proteins. Annu. Rev. Biochem., 51, 1982, 219.
  25. Locker R. H.: The role of gap filaments in muscle and meat. Food Microstruct., 3, 1984. 17.
  26. Locker R. H., Wild D. J. C.: The fate of large proteins o f the myofibril during tenderising treatments. Meat Sci., 11, 1984, 89.
  27. Locker R. H., Wild D. J. C.: The N-lines of skeletal muscle. J. Ultrastruct. Res., 88, 1984, 207.
  28. Lusby M. L., Ridpath J. F., Parrish F. C. Jr., Robson R. M.: Effect o f postmortem storage on degra dation of the recently discovered myofibrillar protein titin in bovine longissimus muscle. J. Food Sci., 48, 1983, 1789.
  29. Maruyama K.: Connectin, an elastic protein from myofibrils. J. Biochem (Tokyo), 80, 1976, 405.
  30. Maruyama K.: Myofibrillar cytoskeletal proteins o f vertebrate striated muscle. Development in Meat Science - 3, Wyd. R. Lawrie, Elsevier Applied Science Publ. London, New York, 1985, 25.
  31. Maruyama K., Murakami F., Ohashi K.: Connectin, an elastic protein of muscle: comparative bio chemistry. J. Biochem. (Tokyo), 82, 1977, 339.
  32. Maruyama K., Matsubara S., Natori R., Nonomura Y., Kimura S., Ohashi K., Murakami F., Handa S., Eguchi G.: Connectin an elastic protein o f muscle: characterization and function. J. Biochem., 82, 1977, 317.
  33. Mroczek J.: Zmiany białek miofibrylarnych w czasie dojrzewania a kruchość mięsa wołowego. Rozprawy Naukowe i Monografie, Wyd. SGGW-AR, Warszawa 1988.
  34. O'Shea J. M., Robson R. M., Huiatt T. W., Hartzer M. K., Stromer M. H.: Purified desmin from adult mammalian skeletal muscle: A peptide mapping comparison with desmins from adult mam malian and avian smooth muscle. Biochem. Biophys. Res. Commun., 89, 1979, 972.
  35. Ouali A.: Proteolytic and physicochemical mechanisms involved in meat texture development. Bio-chimie, 74, 1992, 251.
  36. Palka K.: Budowa i skład chemiczny żywności. Chemiczne i funkcjonalne właściwości składników żywności. Praca zbiorowa pod red. Z. Sikorskiego WNT Warszawa 1994, 26.
  37. Paterson B. C., Parrish F. C. JR., Stromer M. H.: Effect of salts and pyrophosphate on the physical and chemical properties of beef muscle. J. Food Sci., 53, 5, 1988, 1258.
  38. Paterson B. C., Parrish F. C. Jr.: SDS-PAGE conditions for detection of titin and nebulin in tender and tough bovine muscles. J. Food Sci., 52, 1987, 509.
  39. Pospiech E., Greaser M. L., Sosnicki A. A.: Titin changes in turkey breast muscles varying in quality. J. Anim. Sci., 73, 1995, Supp. 1, 161.
  40. Pospiech E., Grześ B., Szułczyński W., Stefańska D.: Proteinveranderungen bei temperaturbehan- deltem Fleisch. Fleischwirtschaft, 76, 5, 1996, 555.
  41. Robson R. M.: Intermediate filaments. Curr. Opin. Cell Biol., 1, 1989, 36.
  42. Robson R. M., Huiatt T. W., Parrish F. C. Jr.: Biochemical and structural properties o f titin, nebulin and intermediate filaments in muscle. Rec. Meat Conf. Proc., 44, 1991, 7.
  43. Steinert P. M., Roop D. R.: Molecular and cellular biology o f intermediate filaments. Annu. Rev. Biochem., 57, 1988, 593.
  44. Swartz D. R., Lim S-S., Fassel T., Greaser M. L.: Mechanisms o f myofibril assembly. Rec. Meat Conf. Proc., 47, 1994, 141.
  45. Takahashi K.: Structural weakening of skeletal muscle tissue during post-mortem ageing of meat: the non-enzymatic mechanism o f meat tenderization. Meat Sci., 43, 1996, S., S67.
  46. Takahashi K., Hattori A., Kuroynagi H.: Relationship between the translocation of paratropomyosin and the rigor- shortened sarcomeres during post-mortem ageing o f meat. A molecular mechanism of meat tenderization. Meat Sci., 40, 1995, 413.
  47. Tatsumi R., Hattori A., Takahashi K.: J. Biochem., 113, 1993, 797 cyt. za [45],
  48. Taylor R. G., Geesing G. H., Thompson V. F., Koohmaraie M., Goli D. E.: Is Z-disk degradation responsible for postmortem tenderization ? J. Anim. Sci., 73, 1995, 1351.
  49. Trinick J.: Elastic filaments and giant proteins in muscle. Curr. Opin. Cell Biol., 3, 1991, 112.
  50. Trinick J.: Titin and nebulin: protein rules in muscles? Trends Biochem. Sci., 19, 1994, October, 405.
  51. Tyszkiewicz I.: Mechanizm nieproteolitycznego kruszenia mięsa wolowego. Rocz. IPM, VI, 1, 1969, 75.
  52. Tyszkiewicz I., Jakubiec-Puka A.: Ultrastructure of mechanically tenderised pork muscle. Meat Sci., 4 1 ,3 ,1 9 9 5 ,2 7 3 .
  53. Tyszkiewicz I.: Technologiczna ingerencja w mikrostrukturę mięsa. Gospodarka Mięsna, 7, 1995, 19.
  54. Wang K. J., McClure J.. Tu A.: Titin: Major myofibrillar component of striated muscle. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 76, 1979, 3698.
  55. Wang K.: Nebulin, a giant protein component o f N 2 - line of striated muscle. J. Cell Biol., 91, 1981, 355a.
  56. Wang S-M., Greaser M. L.: Immunocytochemical studies using a monoclonal antibody to bovine cardiac titin on intact and extracted myofibrils. J. Muscle Res. Cell Mot., 6, 1985, 293.
  57. Wang K., Williamson C. L.: Identification of an N2 - line protein of striated muscle. Proc. Natl. Acad. Sci. USA., 77, 1980, 3254 - 3258.
  58. Wang K., Wright J.: Architecture o f the sarcomere matrix o f the skeletal muscle: Immunoelectron microscopic evidence that suggest a set of parallel inextensible nebulin filaments anchored at the Z- line. J. Cell Biology, 107, 1988, 2199.
Cytowane przez
Pokaż
ISSN
2451-0769
1425-6959
Język
pol
Udostępnij na Facebooku Udostępnij na Twitterze Udostępnij na Google+ Udostępnij na Pinterest Udostępnij na LinkedIn Wyślij znajomemu